內質網(ER)是細胞內蛋白質合成、脂質代謝、鈣穩態和信號轉導等過程的重要參與者。蛋白質在內質網的進出依賴于精密調控的分子機制，且受到了內質網自身形態動態的影響，這些過程對內質網、乃至整個細胞的正常運轉都具有重要的意義。

ER自噬反應是由大量嵌入ER膜或被募集到ER膜上的ER自噬受體協同或個體激活所驅動。當蛋白質或蛋白質復合物、入侵的病原體或單個細胞器（如線粒體或ER）等“吃我信號”受損時，大量自噬和自噬受體介導的程序被激活，ER部分片段化后遞送至溶酶體/液泡區室進行清除，用以消化細胞質內容物。這一過程主要通過ER巨自噬、ER微自噬及LC3依賴性囊泡三種途徑。

近日，武漢大學醫學研究院研究團隊在期刊《The Embo Journal》上發表題為“UVRAG cooperates with cargo receptors to assemblethe ER-phagy site”的論文。武漢大學醫學研究院錢學紅為論文第一作者。武漢大學醫學研究院崔逸仙教授指導了該項研究。

研究人員發現：饑餓時，UVRAG定位于ERPHS，并與特定的ER自噬受體相互作用，如FAM134B、ATL3和RTN3L。UVRAG調節相關受體的寡聚化，并促進Atg8家族蛋白的募集。該研究明確了自噬調節因子與紫外線輻射抗性相關基因（UVRAG）在協調ERPHS的組裝中起著至關重要的作用。并且為治療糖尿病或其他由內質網突變蛋白聚集引起的疾病提供潛在靶點。

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本研究中，使用了Biolinkedin?ProteinA/G磁珠（L-1004）用于Co-IP / IP-MS實驗.

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